در پژوهش­های پیشین از بخش خالص شده پروتئوم باکتری Xanthomonas campestris pv. campestris (Xcc) که قابلیت محرک تولید اتیلن در گیاه آرابیدوپسیس را داشت، حدود 60 پروتئین مختلف شناسایی شدند که از بین آنها هشت پروتئین به عنوان پروتئین فرضی محافظت شده بودند. هدف از انجام این پژوهش توصیف این پروتئین­ها توسط ابزارهای بیوانفورماتیک مختلف می­باشد. همه پروتئین­های مورد بررسی دارای جرم مولکولی متوسطی بودند. پروتئین  NP_640497.1 با 84/43 کیلودالتون دارای بیشترین جرم مولکولی بود. نقطه ایزوالکتریک (pI) محاسبه شده برای پروتئین­ها بین 34/5 تا 5/9 متغییر بود. نوع خانواده­های پروتئینی و دمین­های پروتئین­ها توسط ابزار پایگاه اطلاعاتی دمین­های محافظت شده CDD-Blast و Interpro تعیین شد. از بین موارد مورد بررسی در پروتئین NP_640912.1 دمین HTH (Helix-turn-Helix)، از بخش مرکزی پروتئین NP_640497.1، دمین Enoyl_reductase، از پروتئین NP_641576.1 دو موتیف متصل شونده به یون کلسیم (EF-hand, calcium binding motif) و در پروتئین NP_643454.1 دمین 4-hydroxybenzoyl-CoA thioesterase از بالاخانواده Hot_dog شناسایی شد. سرور COACH برای پیش­بینی جایگاه اتصال لیگاند در پروتئین­ها مورد استفاده قرار گرفت و ساختار سه بعدی آنها توسط سرور Phyre 2 مدل سازی شد. نتایج حاصل از این پژوهش می­تواند در شناخت بهتر باکتری Xcc‌ و همچنین شناسایی پروتئین­هایی با خاصیت الیسیتوری از این باکتری به کار گرفته شوند.